免疫球蛋白 immunoglobulin

　　简写Ig．为具有作为抗体分子结构的蛋白质之总称。抗体可根据其与抗原的特异结合性给下定义，而免疫球蛋白即使未知抗体活性，也可根据其物理化学性质与既知的抗体基本相同的事实给予定义。人的免疫球蛋白可分为五种类型。由于每一类型是各式各样抗体的集合，所以即使种类不同，也有特异性共同的抗体。又尽管属于同一类型的免疫球蛋白，基于其与抗原起反应的特异性而在部分的结构上有所差异。因此免疫球蛋白是非常多种类（推定有1万种以上）的蛋白质混合物。免疫球蛋白存在于八目鳗以上的所有脊椎动物的血清或体液中。在人的每毫升血清中约含18毫克。是否所有免疫球蛋白都作为抗体执行其机能尚未能阐明；但认为它们全部由形成抗体的淋巴系细胞所产生大概是不会错的。如图及表所示，无论哪种类型免疫球蛋白的基本结构都是相同的。两条L链（light chain）和两条H链（heavy chain）以S－S键合连接起来，但H链的分子量及S-S键合数等在各类型或亚类是不同的。免疫球蛋白的种类，根据H链来划分。就是说，补体结合性、细胞附着性和胎盘通过性等生物学活性因H链的Fc部分（可结晶部分=crystallizable fragment）的性质而异。L链有K链和λ链，分子量均约为22，000。无论哪种类型都有具κ链和具λ链的，一个分子各有其中一方的两条，没有双方同时具备的。人的lgG分子约60％为κ型，约40％为λ型（参照附表）。根据骨髓瘤蛋白质的氨基酸排列的研究，一般认为，L链及H链从N末端起约110个氨基酸（L链的约1/2长度）的排列，是按照抗原待异性而有部分差异的排列方式进行的。这部分称为可变区（variable region），可以认为，L链及H链双方的可变区参与着抗原特异性的决定。各种免疫球蛋白的性质，各有如下差异。（1）IgG：在两栖类以上的高等动物，这是主要的免疫球蛋白，在人体约占免疫球蛋白的70％；但在鱼类则缺如；分子量约15万，其生物学特性因动物种类及IgG中的亚类而异。在人可分为IgG₁，IgG₂，IgG₃，IgG₄，随着各别结构的少许差异，性质也变得不同。例如IgG’就不同补体结合。又IgG₂在豚鼠不能引起被动皮肤过敏症反应，在人来说IgG是胎盘通过性的。（2）IgA：是外分泌液中的主要免疫球蛋白，对粘膜表面的防止感染起作用。多见于唾液、鼻涕、肠及气管的分泌液或初乳中，也存在于血清中，其单质的分子量约为17万，分泌液中的IgA，以单质2分子同分泌肽段（transport piece，secretory piece）作S-S键合。分泌肽段是与免疫球蛋白无关地形成的，分子量约58000的蛋白质；一般认为它大概有阻止消化道的酶引起IgA分解的作用。一般不同补体结合，人的IgA不通过胎盘。（3）IgM：一般认为是在进化上最原始的免疫球蛋白，存在于所有脊椎动物体中。其H链比其他免疫球蛋白的H链粗大，分子量约为7万。5个各由2条H链和2条L链组成的基本分子以S-S键合相连接，作为分子量约90万的分子而存在。与IgG以2分子进行补体结合相反，IgM却可以以1 分子作补体结合，所以溶血活性颇高，胎盘通过性一般低下。（4）IgD：作为分子量约17万的免疫球蛋白而保持着独立的H链，目前还不了解它的抗体活性。（5）IgE：为分子量约19万的免疫球蛋白，含有多量多糖（11％）。同IgA一样主要在肠管及气管的淋巴组织形成。这种免疫球蛋白又称反应素，是引 起过敏性反应的抗体，例如气喘、荨麻疹、干草热（花粉热）是由这种抗体与抗原结合成为扳机而引起的。此外还了解到在鱼类等低等脊椎动物有不能按照上述类型进行分类的分子量稍大的抗体。

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